【Fab 3D6与HIV-1 gp41 PID复合物的整体结构。a. Fab 3D6-PID配合物晶体结构显示PID区域为扩展构象，主要由VH亚基协调。Fab 3D6 CDR-H3与HIV-1 PID形成伪-β-片。b. Fab 3D6与PID肽的交互图。相互作用通过PISA分析80和人工检查来确定。氢键用虚线表示。HIV-1 PID残基S598(野生型Cys598)在该结构中未显示。HIV-1残基S604(标记为Cys604Ser)由一个氢键与Fab 3D6残基S56H协调。c. HIV-1 PID肽在抗原结合位点的棒状图，深绿色，重链黄色，轻链紫色。】
全球约有3600万人死于与艾滋病相关的疾病，全球约有3800万人感染了艾滋病毒。
乔纳森·库克博士是多伦多大学专攻医学微生物学的住院医师，他正在研究艾滋病病毒上的关键蛋白质，这些蛋白质对开发一种有效的疫苗至关重要。
“这些蛋白质非常有趣，因为它们是病毒感染人类所必需的，”库克说。通过阻断它们的功能，我们就可以避免你经常看到的那种感染。”
他和康德克博士在教授的实验室里工作。来自特默蒂医学院的杰弗里·e·李在《通信生物学》杂志上发表了一篇论文，揭示了关于艾滋病毒病毒如何与免疫系统相互作用的新信息。
利用萨斯喀彻温大学加拿大光源处的CMFC光束线，该研究小组分析了艾滋病毒病毒的外部蛋白。他们发现，一种蛋白质的一个区域充当诱饵，将免疫系统的反应转向一个错误的目标。
这种策略使病毒能够成功地感染人类细胞并引起疾病。
“免疫系统可以识别病毒上的这个序列，这通常是一件好事。但是，在这种情况下，免疫系统产生的抗体并不能保护你免受感染。”
在CLS的帮助下，研究人员证实了HIV蛋白上的这个诱饵区域会变形，以吸引无效的免疫反应。
库克和他的同事们希望，他们的研究将为未来的疫苗设计提供一种策略，以避免这一地区——允许更好的免疫反应和更有效的疫苗。
库克已经使用CLS十多年，并表示该设施有利于他的工作。
库克说：“我们已经能够在周一得到研究材料，周三送到CLS，周五得到我们的数据集。”它真的彻底改变了我们筛选研究材料的方式，并加快了我们的研究速度。”
更多信息： Jonathan D. Cook et al, Conformational plasticity of the HIV-1 gp41 immunodominant region is recognized by multiple non-neutralizing antibodies, Communications Biology (2022). DOI: 10.1038/s42003-022-03235-w
Journal information: Communications Biology
文章来源：HIV最新动态